大阪大學科學與工業(yè)研究所的研究人員與廣島工學院共同宣布了一種新蛋白質的發(fā)現(xiàn)，該蛋白質可以使生物體進行將交聯(lián)多肽上的氨基酸殘基轉化為氨基酸的初步而必要的步驟。酶輔因子。這項研究可能會導致對細胞中催化作用的生物化學有更好的了解。

 

每個活細胞都不斷發(fā)生一系列生化反應。這些反應的速率受稱為酶的特殊蛋白質控制，該蛋白質催化特定的過程，否則將花費更長的時間。許多酶都需要專門的分子，稱為“輔因子”，可在氧化還原反應過程中幫助電子來回穿梭。但是這些輔助因子本身必須由生物體產生，并且通常需要先前存在的蛋白質的協(xié)助。

現(xiàn)在，大阪大學的一個科學家小組已經鑒定出一種名為QhpG的新型蛋白質，該蛋白質對于輔酶半胱氨酸色氨酸醌(CTQ)的生物合成至關重要。通過分析反應產物的質量并確定其晶體結構，他們能夠推斷出QhpG的催化功能，該功能是在喹血紅素蛋白胺脫氫酶的活性位點亞基QhpC內的特定色氨酸殘基上添加兩個羥基。細菌酶催化各種伯胺的氧化。后將所得的二羥基化色氨酸和相鄰的半胱氨酸殘基轉化為輔因子CTQ。

但是，與其他蛋白質修飾酶相比，QhpG的作用有些不同尋常，因為它與QhC上的色氨酸殘基反應，該色氨酸殘基在另一種稱為翻譯后修飾的過程中與另一種酶QhpD進行了三重交聯(lián)。色氨酸自然包含具有共軛鍵的環(huán)，需要少的改變即可成為醌輔因子。主要作者Toshinori Oozeki說：“盡管已知有幾種酶含有色氨酸殘基的醌輔因子，但對翻譯后修飾的機制以及與它們的生物發(fā)生有關的酶的結構仍知之甚少。”

通過將具有相應基因的質粒導入大腸桿菌并制成晶體來獲得蛋白質。晶體的X射線衍射數據可以確定QhpG蛋白結構。然后，研究小組根據他們發(fā)現(xiàn)的QhpG的晶體結構，使用計算機軟件來模擬目標分子(三重交聯(lián)的多肽QhpC)的對接。QhpC的兩個翻譯后修飾是在修飾酶復合物QhpD-QhpG中連續(xù)進行的。高級作者岡島俊秀說：“我們的發(fā)現(xiàn)可用于利用修飾氨基酸的酶開發(fā)新型生物活性肽。” 這些應用中的一些應用包括創(chuàng)造新的酶，用于有毒化學物質的生物修復。

文章“色氨酸醌輔助因子的生物合成*的黃素單氧合酶的功能和結構表征”發(fā)表在《自然通訊》上。

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來源：生物幫

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